2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1

《2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1》由會員分享，可在線閱讀，更多相關《2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1（20頁珍藏版）》請在裝配圖網(wǎng)上搜索。

1、2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1 一、 教學目標 1、ATP的結構簡式：A— P? P? P （A代表腺昔，P代表磷酸基團，？代表高能磷酸鍵）。 2、ATP的生理功能：是為生物體的新陳代謝代謝過程直接提供能量（能量貨幣）。 3、ATP與ADP之間的相互轉化： 酶 ATP+HO

2、種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學反應。 需要適宜的條件：一需要適宜的溫度條件，在適宜的溫度條件下，酶的活性最高，高于 或低于這個條件，酶的活性將下降；二需要適宜的pH值，在適宜的pH值條件下，酶的催化 活性最高，高于或低于這個條件，酶的催化活性將會下降。 6、酶的活性：即酶促反應的速率，受底物濃度、反應產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和pH 的影響。 二、教材分析 1、重點難點與疑點重點難點是ATP的結構簡式、ATP的生理功能、ATP與ADP之間的相互轉化、 酶的概念和化 學本質、酶的高效性、酶的專一性等。 疑點是酶促反應需要適宜的條件、酶促反應的速率，受底物濃度、反應產(chǎn)物的

3、濃度、酶的濃 2、教材解讀 課文 一、生命活動的能量“貨幣” ——ATP 早在20世紀20年代，幾 位科學家就分別在肌肉中發(fā)現(xiàn) 了 一種叫做腺喋吟核 甘三磷酸 的物質，它是一種不穩(wěn)定的化 合物，由1分子腺喋吟、1分 子核糖和3分子磷酸組成，簡 稱ATP 度、溫度和pH的影響等。 解 讀 ATP是生物體進行新陳代謝所需能量的直接來源。 闡述：新陳代謝不僅需要酶，而且需要能量。我們知道， 糖類是細胞和生物體的主要能源物質，脂肪是生物體內(nèi)儲存 能量的主要物質。但是，這些有機物中的能量都不能直接用生物體的 各項生命活動，它們在細胞中被逐步氧化分解釋放出來，弁將其中的 一部分能

4、量轉移到ATP中，通過ATP直接 提供給各項生命活動。 ATP的結構簡式、分子式和分子結構式 （1） ATP的結構簡式 ATP的結構簡式可寫成：A- P? P? Po其中A代表腺昔 （即腺喋吟），T表示3個，P表示磷酸，所以 ATP也稱為三 磷酸腺甘。“ ？ ”表示高能磷酸鍵，即"P? O'鍵，“-” 表示一般的共價鍵。 （2） ATP的分子式 ATP的分子式為：G0H6O3N5P 3 O (3) ATP的分子結構式 nh2 0HOH |OH H2 —0 —P— O II IIIIII OOO 磷酸基團 磷酸基團 磷酸基團

5、 OH OH 核糖 ?、V 腺背三個磷酸基團 三磷酸腺昔(ATP) 闡述：ATP是一種高能磷酸化合物，一分子 ATP中含有 二個高能磷酸鍵，每個高能磷酸鍵中貯存了大量的自由能，所謂自 由能是指能直接用于作功的能量。ATP中高能磷酸鍵 貯存的自由能在鍵斷裂時釋放出來，能直接推動各項生命活 動而作功，普通共價鍵斷裂時釋放的能量不能直接用于各項生命活 動。經(jīng)測定每 mol高能磷酸鍵貯存的能量約為 30.5kJ ? mol 1o 所以ATP被稱為生命活動的直接能源物質。ATP和ADP之間的相 P46頁書本圖4-1 互轉化

6、酶 ATP+H 2。土眸小DP+Pi+ 能量 闡述：在ATP與ADP的相互轉化中，ATP既可以儲能，又 可 作為生命活動的直接能源。在 ATP的第二個和第三個磷酸 之間的 高能磷酸鍵對細胞中能量的捕獲和釋放都是很重要的。第三個磷酸 位于末端，能夠很快地移走，于ATP就轉變 成了 ADP如果加上第三個磷酸，ADP又轉變成了 ATP。在這些 變化中，能量的轉變是很重要的。把游離的磷酸束縛在ADP上形 成ATP,需要能量，在這個反應中能量被捕獲而且貯存起來。從 ATP上移走第三個磷酸，就釋放能量，ATP又轉變 成ADP 了。所有這些變化都是在酶催化下完成的。這樣的過程在 活細胞中可

7、以永無止境地循環(huán)進行o ATP在活細胞中是 二、酶與酶促反應 生物體內(nèi)每時每刻在 進行著許多復雜的化學反 應，這些化學反應之所以 能迅速而有規(guī)律地進行，都 和酶有關。酶通常是指由生 用不完的，換句話講，如果 ATP用完了，也就意味著生命的 結 束。 酶是活細胞產(chǎn)生的一類具有生物催化作用的有機物。絕 都大多數(shù)酶是蛋白質，少數(shù)酶是 RNA 闡述：關于酶的化學本質，多年來，科學家們一直認為 所有酶的化學本質都是蛋白質。然而，20世紀80年代以來 的科學表明，一些 RNA分子也具有酶的催化作用。如一種叫做 RnaseP的酶，這種酶20%勺蛋白質和80%勺RNA組成?？? 活

8、細胞產(chǎn)生的、具有催化活 性 的一類特殊蛋白質，又稱 為生 物催化劑。 絕 大多數(shù)的 酶都是 蛋 白質。近年來， 科學家發(fā)現(xiàn)， 某些核酸也具有生物催化 作 用，它們被稱為“核酶” 。 酶在常溫、常壓等溫和 條件下具有很高的催化效 率。 例如， 1 個過氧化氫酶 分子 在室溫條件下每 1min 可催化 500 萬個過氧化氫分 子的分解 反應。酶也具有特 異性。一種 酶只能對一定的 底物發(fā)生催化 作用。例如， 淀粉酶只能催化 淀粉的水 解，不能催化蛋白質 和脂質 的水解。 學家們將這種酶中的蛋白質除去，并且提高了Mg +的濃度， 他們發(fā)現(xiàn)留下來的 RNA 仍然具有

9、與該種酶相同的催化活性。 后來 的科學實驗進一步證實， 某些 RNA 分子同那些構成酶的 蛋白質分子一樣，都是效率非常高的生物催化劑。所以從酶 的化學 本質來說，絕大多數(shù)是蛋白質，少數(shù)是RNA 但講酶 的化學本質是有機物是不會錯的。 具有酶活性的蛋白分子分為簡單蛋白質類和結合蛋白 質類。 簡單蛋白質類的酶只由氨基酸組成，不含任何其它物 質，如胃蛋白 酶。結合蛋白質類的酶由蛋白質和輔因子組成 的，如乳酸脫氫酶、 轉氨酶等。組成這類酶的蛋白質部分稱 為酶蛋白，輔因子部分叫做 輔酶或輔基。輔酶和輔基并沒有什么本質上的差別， 只是它們與 蛋白質部分結合的牢固程度不同而已。通常把那些

10、與酶蛋白結合得 比較松的、用透析法可以除去的小分子有機物叫輔酶， 把那些與 酶蛋白結合得比 較緊的、用透析法不容易除去的小分子物質叫輔 基。酶蛋白 與輔因子單獨存在時都沒有催化活力， 只有兩者結合 在一起 時，才能起到酶的催化作用。這完整的酶分子稱為全酶。 （ 1 ） 酶的高效性 酶的高效性是指與無機催化劑相比較， 酶的催化效率要 高出 很多，一般要高出107? io13倍。 闡述：酶的催化具有高效性是指與無機催化劑比較而言 的， 失去了比較的對象也就無所謂高效性。如細胞中的過氧化氧酶催化 過氧化氫分解為水和氧，這個過程也能被Fe3+所 催化，但過氧化氫酶催化的效率比Fe

11、3+催化的效率高得多。 再如在人體內(nèi)，人體細胞通過呼吸作用釋放出大量的CO2， CO 擴散進入血液后和水反應生成fCQ, 但生成的速度是比 較慢的，當 CQ 擴散進入紅細胞后，在紅細胞中有一種酶稱 為碳酸 酐酶，這種酶能夠催化 CO 和水生成 H2CQ 的反應，使反應的速度 比原先提高了約一萬五千倍。 （ 2 ） 酶的專一性 酶的專一性是指每一種酶只能催化一種化合物 或一類 化合物的化學反應。 闡述：酶促反應具有高度的特異性（專一性） ，即一種 酶只 能催化一種反應或一組密切相關的反應，酶對底物的專一性要求 很高，有時甚至只催化一種底物的反應。如淀粉酶 只能催化淀粉分

12、解成麥芽糖而不能催化麥芽糖分解成葡萄糖。酶的專一性與酶是蛋 白質有關，每種蛋白質都有特定的 空間結構， 酶催化反應時， 酶 蛋白分子首先與底物分子結合， 但酶分子與底物分子能否結合， 取決于酶分子的活性部位與 底物分子在空間構象上是否對應， 或 經(jīng)底物誘導后能否與底 物分子結合。酶與底物分子結合時，底物能 誘導酶分子的構象發(fā)生變化， 使酶分子能與底物很好地結合形成 酶－底物的 復合物，從而發(fā)生催化作用。酶與底物相互作用形成的 酶－ 底物復合物這一過程十分重要， 在實驗室內(nèi)進行一個化學反 應，首先要給予活化能，所以需要加熱。酶促反應不需要加熱，不 必給以活化能。這是因為酶和底物

13、的相互作用要釋放一些結合能，以 使酶-底物復合物穩(wěn)定。而有了結合能的釋放，酶就可用來降低化學反 應的活化能了 酶促反應的速率與 pH、 溫度、酶的濃度、底物濃度、 反應產(chǎn)物的濃度等有密切關 系。 1、溫度對酶的影響 酶促反應的正常進行需要適宜的溫度。在最適溫度條件 酶促反應速 度 下，酶的催化能力最高。溫度對酶催化能力的影響可用如圖所示的 曲線表示。 闡述：在較低溫度時，隨著溫度的升高，酶的活性也逐漸提 高，達到最適溫度時，酶的催化能力最高，但高于最適溫度后酶 的催化能力會迅速下降，最后完全失去催化能力，即溫度對酶催 化能力的影響在最適溫度兩側的曲線是不對稱的。

14、其原因是低溫 不破壞蛋白質的分子結構，只是酶的催化能力下降；高溫會導致 蛋白質分子發(fā)生熱變性，而蛋白質的變性是不可逆的，酶蛋白變 性后酶的功能就會完全喪失。不同的溫度需要的最適溫度是不同 的，一般來講，在人體內(nèi) 酶的最適溫度為37C,對變溫動物來說， 體內(nèi)酶的最適溫度 相對低一些。對植物來說，分布在高緯度地區(qū) 的植物，其體 內(nèi)酶的最適溫度較低，分布在低緯度地區(qū)的植物， 體內(nèi)酶的最適溫度高一些。 pH值。在適宜的pH值 2、pH值對酶的影響 酶促反應的正常進行需要適宜的 條件下，酶的催化能力最高。pH值對酶催化能力的影響可用 闡述：酶的催化能力的發(fā)揮有一個最適 pH值，在低于

15、 如圖所示的 最適pH值時，隨著pH值的升高，酶的催化能力也相應升高， 高 于最適pH值時，隨著pH值的升高，酶的活性逐漸下降， 在最適 pH值兩側的曲線基本是對稱的。pH過高或過低也會 使蛋白質變性，當?shù)鞍踪|變性后，酶也就完全喪失了催化的能 力。不同的酶需要的最適溫度是不同的，如人胃液中的胃 蛋白質 的最適pH值為1.8左右，唾液淀粉酶的最適 pH值為7左右，溶 酶體中酶的最適 pH值約為5左右。 3、酶的催化能力與時間的關系（如圖曲線所示） 闡述：即使在最適溫度和pH值的條件下，酶的催化能 力也不是一成不變的，酶在“工作”

16、了一段時間后會發(fā)生“鈍 化” 現(xiàn)象，即催化能力開始下降，最后失去催化能力，酶促反應的速度與 時間的關系如圖曲線所示。這些嚴重鈍化或失 去催化能力的酶在細胞中水解酶的作用下會被分解成氨基酸，氨基酸 可以再度合成蛋白質。 4、酶促反應速度與底物濃度的關系（如圖曲線所示） 度酶 促r / I 速 「低物.最 闡述：酶促反應的速度與底物濃度的有關系是：在酶量 一定的 條件下，在一定范圍內(nèi)會隨著底物濃度的增加，反應速度也增加， 但達到一定濃度后酶促反應的速度也就不再增加了，原因是酶飽和 了。 拓展閱讀 有關ATP 1997年諾貝爾化學獎的一半授予了美國的保羅？博耶和英國的約翰

17、？沃克，在研 以表彰他們 究腺甘三磷酸合成酶如何利用能量進行ATP再生方面所取得的成就。 三磷酸腺甘（ATP的分子結構很復雜，它的結構簡式如下 ： H OH OH HO — P ? O— F II O ATP 的分子為 C0H16O3N5P 3, 分子量是507, ATP與ADP的轉化式可表示為： ATP=ADP+Pi+能量。ADP再脫去一個磷酸根形成一磷酸腺甘（簡稱AMP, AMP是構成RNA 的一種腺喋吟核糖核甘酸。磷酸在ATP的功能中起著非常重要的作用。兩個磷酸之間（也就 是P與P之間）用“？ ”符號表示的化學鍵，是一種特殊的化學鍵。這種化學鍵斷裂時，放 出的能量是正

18、常的化學鍵放出的能量的2倍以上（如每摩爾的高能磷酸鍵放出的能量約 29.29?41.84千焦，而一般的 P- O鍵只放出能量8.37? 20.92干焦. 從低等的單細胞生物到高等的人類，能量的釋放、貯存和利用，都是以ATP為中心的。 生物體進行各項生理活動所需要的能量，大都直接地來自于 ATP,有些則間接地來源于 ATP。 總之，它們都通過 ATP來供應能量。生物體的各種組織細胞中，各含有一定數(shù)量的ATP而 當細胞中的 ATP 濃度過高是時，生物體可以將ATP 的高能磷酸鍵中的能量轉移給肌酸， 以生 成磷酸肌酸（ CP 這種化合物。此反應可簡寫成： ATP+C ADP+CP 。磷酸肌

19、酸可作為 一種輔助能源在動物的肌肉中貯存。 讓纖維素煥發(fā)青春 為什么纖維素沒有像蔗糖、 淀粉一樣被人類廣泛利用呢？原來， 這與它的結構有關。 纖 維素 分子中的葡萄糖是由 3 -1 , 4 糖苷鍵連接而成的。一個纖維素分子大約含有幾百個到 15 000 個葡萄糖分子。依靠纖維素酶酶解，纖維素能逐漸被分解成為寡糖、雙糖和單糖， 但人體內(nèi)缺 乏纖維素酶，因而人體無法直接利用纖維素。 要想充分利用纖維素，首先需要有大量的纖維素酶。好在纖維素酶在自然界分布很廣， 許多微生 物 （主要是霉菌和細菌）都能生產(chǎn)纖維素酶。目前， 微生物發(fā)酵已經(jīng)是大規(guī)模生產(chǎn) 纖維素酶的主要 途徑。 目前， 各

20、國科學家在纖維素酶解工藝方面的研究非?；钴S。 實驗表明， 這些工藝一方面需要創(chuàng)造較 好的水解條件，如將原料充分粉碎，加強酶與底物的接觸， 使酶解過程更加容易，另 一方面需要有活力較高的纖維素酶。 為了進一步提高纖維素酶解的產(chǎn)量和質量， 現(xiàn)在的關鍵是選育 纖維素酶的高產(chǎn)菌種， 從而讓纖維素也像蔗糖、 淀粉一樣被人類廣泛利用， 煥發(fā)青春。 蛋白催化劑 現(xiàn)在我們可以把酶簡單地定義為有機催化劑。 化學家們開始著手分離酶， 想看看它們究竟是些 什么樣的物質。麻煩的是，在各種細胞和天然液體內(nèi)， 酶的含量都非常小， 而且所得 到的提取物總是混合物，很難分清其中哪些是酶，哪些不是酶。 許多生物化

21、學家曾經(jīng)猜測酶就是蛋白質， 因為稍微加熱， 酶的特性很容易被破壞， 就像 使蛋 白質變性一樣。 但是，在 20 世紀 20 年代，德國生物化學家威爾施泰特報道說，某些純 化了的酶溶 液（他認為他已經(jīng)從中去掉了所有的蛋白質） ，表現(xiàn)出明顯的催化作用。他的結論是：酶不是蛋白 質， 而是比較簡單的化學物質， 它實際上可能是利用蛋白質作為載體分子。 當時大多數(shù)生物化學家 都站在威爾施泰特一邊，他是諾貝爾獎金獲得者，享有很高的威望。 可是， 這個學說剛一提出， 康奈爾大學的生物化學家薩姆納幾乎馬上就提出有力的證據(jù)予以反 駁。 薩姆納從刀豆 （一種美洲熱帶植物的白色種子）中分離出一些結晶，溶解

22、后顯示 出一種叫做脲 酸的酶的特性， 即能夠催化尿素分解成二氧化碳和氨。 薩姆納的結晶顯示出明 顯的蛋白質性質， 而且他無法把蛋白質與酶的活力分開。 凡是使蛋白質變性的東西也都會破壞這種 酶。 這一切好像都證明， 他所得到的是一種純的結晶狀的酶， 而且證明酶是一種蛋白 質。 由于威爾施泰特的巨大威望，在一段時間內(nèi)薩姆納的發(fā)現(xiàn)沒有受到重視。但是， 1930 年，洛克菲勒研究院的化學家諾思羅普和他的同事們證明薩姆納的發(fā)現(xiàn)是正確的。 他們結晶 出了許多種酶（包括胃蛋白酶在內(nèi)） ，而且發(fā)現(xiàn)它們都是蛋白質。此外，諾思羅普還證明， 這些結晶 都是純蛋白質，即使溶解并稀釋到一般化學試驗（如威

23、爾施泰特所做的那些試驗） 不能再查到蛋白質 存在的程度，仍然會保持它們的催化活力。 酶就這樣被證實是蛋白催化劑。到目前為止，人們已經(jīng)識別出大約 xx 種不同的酶，并 對 200 多種酶進行了結晶——全部都是蛋白質，無一例外。 由于他們的工作，薩姆納和諾思羅普分享了 1946 年的諾貝爾化學獎酶工程技術 動物、植物和細 菌的活細胞都是一個特殊的化工廠。 在億萬年的漫長進化過程中， 這些 活細胞獲得了一種驚人的本 領， 它們不僅能合成生命活動所必須的一切物質， 而且一些細菌還能在極端環(huán)境條件下生存。 如有 的細菌能在近冰點的水中生存， 有的則生長在幾乎沸騰的 水中；有的細菌適應低pH

24、 （ 1 ? 2 ）環(huán)境， 而有的則適應于高 pH （ 9? 11 ）環(huán)境；還有些細菌 能夠抵抗高滲透壓的環(huán)境而生活在高鹽環(huán)境中。無論在哪種情況下， 活細胞里生物合成的經(jīng) 濟性和有效性都是現(xiàn)代化工業(yè)所不能比的。 據(jù)估算，一個活細胞內(nèi)可以同時發(fā)生1 500 ? xx 個化學反應，這些反應都是由酶來催化 完成的， 由此構成了生命物質代謝的基礎。 一個活細胞內(nèi)大約含有幾千種酶， 現(xiàn)已知道的超過 1000 種，它們大都是蛋白質（少數(shù)情況下可以是核酸） 。 酶有人們非常感興趣的獨特性能： 化學催化能耗低、 污染少， 不僅能完成普通化學催化 劑不 能完成的反應， 且具更高的專一性， 即一種酶只能催

25、化一種或一類反應。 這給了人們很 大的啟示— —即如何有效地借用酶的這些特性和生化反應原理為人類服務。 20 世紀 70 年代 以來，隨著現(xiàn)代生物技術的興起，酶工程技術亦應運而生，并在制藥業(yè)、食品工業(yè)、諸多基本化學工 業(yè)和農(nóng)業(yè)生產(chǎn)中顯示出強大的生命力。 實際上早在4000 多年前，我國勞動人民就掌握了運用酶的技 術，如釀酒技術中使用的酒曲 就含有大量生醇發(fā)酵的酶， 只不過以前的人們不知道罷了。 近百年 來， 由于人們對酶在生物 體內(nèi)的作用機制有了突飛猛進的認識， 不僅從各種生物體內(nèi)提取鑒定了眾 多的酶廣泛用于工 農(nóng)業(yè)生產(chǎn)， 在一定程度上還能創(chuàng)造出在選擇性和活性上模擬酶性質的聚合物催化 劑，

26、 并在分 子仿生學領域占有重要一席之地。 現(xiàn)在全世界工業(yè)用酶的市場已超過15 億美元，專家們預計其銷售額每年將以 10% 比率 增長。 食品工業(yè)中酶主要用于淀粉轉化、 奶制品及食物和飲料生產(chǎn)。 如葡萄糖異構酶應用于 飲料工 業(yè)生產(chǎn)高果糖玉米甜味劑； 以麥芽糖淀粉酶代替化學品單酸甘油脂作為面包制造抗腐 變用。紡織品工 業(yè)中酶在漂白、除垢、脫漿和牛仔褲的現(xiàn)代“石洗”等工藝中正發(fā)揮越來越大的作用。造紙工業(yè)中紙 漿漂白氯的用量是環(huán)境污染的主要因素。 業(yè)已開發(fā)出的聚糖酶和 3 -甘露聚糖酶被證明具有更為高效的漂白性能。酶添加劑應用于動物飼料也具有重大價值。大量的動物 飼料是植物組織， 其中

27、含有不能消化的， 甚至抗營養(yǎng)的成分。 特別是單胃動物 （如 豬、家禽等） 不易消化非淀粉的多聚糖， 如 3 -葡聚糖和木糖。 用 3 - 葡聚糖酶和木糖酶事先處理飼料，就可解決 不易消化問題，從而減少糧食的消耗量。植酸是一種抗營養(yǎng)性的物質， 它能結合多種礦物質 （磷、 鈣、鐵、鋅） 和蛋白質， 造成主要營養(yǎng)物質吸收不良。 自然提取的植酸酶產(chǎn)量低、 價格昂貴，限制了它的應用。 一難題。 此外，化妝品工業(yè)也正在介入酶工程這一領域， 除皮膚表面的自由基） 和生物表面活化劑 （如糖脂） 研究證明， 植酸酶可克服這一障礙。 可是 科學 家們正在通過基因工程方法來解決這 希望能用一些酶

28、 （如超氧化物歧化酶能消 作為刺激性化學品的溫和的替代品； 環(huán)境污染 其穩(wěn)定性 卻很差，因 pH 、 這大大限制了 因此產(chǎn)品 30 年來，由于生物 徑來解決；作為藥物來治療疾病的酶，臨床上已 20 余 種，例如用鏈激酶治療血栓病、用凝血因子忸和區(qū)治療血友病等功效顯著。 從 這些資料我們可以粗略 地看到酶與我們生活的關系 是多么的密切。 但是， 上述所用的傳統(tǒng)酶存在著局限性。 從細菌、 酵母、 植物和動物細胞中分離提取酶是一 個復雜而造價昂貴的事，從而影響了它的大量供應；不少酶即使提取了出來， 為酶的活性依賴其天然的大分子生理構象，而這種構象必須在有限的溫

29、度、 鹽濃度范圍內(nèi)才能保持，因此環(huán)境條件稍有所變化，就很容易使酶失去活性， 酶的應用； 再者，工業(yè)流程中酶必須與反應物混合，在水溶液中才能實現(xiàn)其功能， 最后還存在一個分離純化的問題，這也是一個比較棘手的問題。然而近 技術的發(fā)展， 這些問題正在逐漸被克服。 首先，基因工程重組酶技術有望解決酶的來源問題。 1991 年第一個酶基因工程產(chǎn)品 凝乳酶在美國面世。其次，探索極端環(huán)境下生活的微生 物，分離其中在極端條件下仍有活性的酶及其基因， 或通過蛋白質工程定點突變或隨機突變 技術定向 改造酶，則可望擴展酶的應用范圍。 另外，酶固定化技術的出現(xiàn)， 為酶制劑在工農(nóng) 業(yè)生產(chǎn)和醫(yī)藥實踐上的應用開

30、拓了廣闊的前景。固定化酶是借助物理方法(如吸附作用)或 化學方法(如共價偶聯(lián)法)將酶固定于水不溶性或水溶性載體而制成的一種酶制劑形式。它 能反復使用，因此大大降低了生產(chǎn)成本；酶經(jīng)固定化后往往會獲得對有機溶劑等的抵抗能力，因此可 用于進行某些非水系統(tǒng)的反應，從而大大擴展了酶的應用范圍。木糖異構酶是第一個 開發(fā)出來的固定化酶，已用于工業(yè)化生產(chǎn)高果糖玉米糖漿。 在這世紀之交，酶工程技術正在蓬勃發(fā)展，尤其是酶模擬技術的發(fā)展，將使21世紀人 們的生活更多地受益于生物催化劑一一酶。 知識結構 【知識點圖表】 『ATP的結構簡式 F生嚅泮［量ATP ATP的生理功能酶 IATP與ADP

31、之間的相互轉化： ATP+H2O <> ADP+Pi+能量 ATP和酶( 酶的化學本質 高效性 酶的特性j專一性 I需要適宜的條件 I酶促反應的影響因素 【學法指導】 1.在ATP的結構簡式基礎上，理解 ATP的生理功能。 2?理解ATP與ADP之間的相互轉化，弁理解作為生命活動的能量“貨幣”的意義。 3.掌握酶的化學本質、酶的特性及影響酶促反應的因素。 4?理解酶的特性、影響酶作用速率的因素的實驗原理，學會實驗方法的同時，提高實驗過 程設計、實 驗結果預測、實驗評價的能力。 教材習題參考答案 1. A 2. ATP Pi能量肌肉運動神經(jīng)沖動生物發(fā)光主動運輸 3.

32、 ( 1)鹽酸與高溫破壞了唾液中的淀粉酶 (2 )唾液和面包霉中都含有淀粉酶 (3) 藍色不能催化水解淀粉 (4) 酶促反應需要適宜的溫度。37C是淀粉酶的最適宜溫度。 實驗器材 冰箱，燒杯，試管，量筒，溫度計，酒精燈，淀粉溶液，稀釋的唾液、碘液等。 2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案8蘇教版必修1 探究一：溫度對酶作用速率的影響 實驗假設 溫度影響酶作用速率。具體來說，在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加溫度，酶 作用速率升高；超過一定的溫度范圍以后，再增加溫度，酶作用速率下降，高溫導致酶失去 活性。 實驗步驟 ①取8支試管，分別標記為 1、2、3、4

33、、5、6、7、8;用量筒各量取2 mL的可溶性淀 粉溶 液，分別加入上述 8支試管；對上述8個試管分別進行0 C、17 C、27 C、37 C、47 C、57 C、67 C、100 C的溫度控制5分鐘；同時，取另一組 8支試管，用量筒量取 2 mL稀釋的唾液也進行同樣的 溫度控制處理。 ② 取出上述兩組試管，將稀釋的唾液分別加入到對應溫度的試管中，再水浴保持相應溫 度5分鐘。 ③取出試管，加入碘液 2? 3滴，觀察顏色變化，用“ +”表示顏色變化的深淺。實驗數(shù)據(jù)與分析 ”f--.試管 實驗數(shù)據(jù) 1 2 3 4 5 6 7 8 加入1 2后顏色變化 +++ ++

34、 + - + +++ +++ +++ 數(shù)據(jù)分析(酶作用速率) - + ++ +++ ++ - - - 關于實驗數(shù)據(jù)的分析說明： 實驗中，加入碘液后顏色變化越明顯， 直接表明淀粉被水解 的越少，間接證明酶在該溫度條件下的催化活性越低，酶作用速率降低；反之，則相反。 教師提出下列問題，學生進行實驗或討論: (1)假如實驗中將步驟③換成加入斐林試劑，后水浴加熱會出現(xiàn)怎樣的結果？ 學生探究結果：在試管 4中出現(xiàn)的傳紅色沉淀最明顯，而1、7、8試管幾乎無沉淀。 (2) 假如進行重復實驗，在步驟②之 后，將實驗中的試管1、7、8再置于37 C的條 件下 水浴5

35、分鐘，有何現(xiàn)象？ 學生探究結果：試管 1中加入碘液無顏色變化(不顯藍色)；而7、8試管加入碘液顯 藍色。 (3)上述實驗說明了什么？ 生 說明了在0C時，酶的活性會受到抑制，但在一定范圍內(nèi)溫度升高其活性會增加，說明這種低溫 導致的酶活性的降低是可以被恢復的；而在57 C、67 C、100 C時，酶的活 性會受到抑制，弁且隨著溫度的降低，其活性不再變化，說明高溫導致的這種活性的降低是不可以 被恢復的。 (4)能否根據(jù)數(shù)學的函數(shù)思想，繪出唾液淀粉酶作用速率與溫度之間關系的函數(shù)示意圖？你能 否對該函數(shù)圖進行解釋？ T 學生自主完成(見右圖)： 學生解釋：說明酶的催化需要適宜

36、的溫度范圍；弁且特定的酶具有一個特定的最適宜溫 度；在最適溫度范圍內(nèi)，隨著溫度的升高，酶作用速率增加；超過最適溫度范圍后，隨著溫度的升 高，酶作用速率降低，最終失去活性；低溫對酶活性的抑制是可以被恢復的，而高溫 導致酶的活性喪失是不可以被恢復的。為什么呢？ 師 高溫導致了酶的空間結構的破壞，而這種破壞是不可以被恢復的，因而酶的活性中心失 去其催化活性；低溫僅抑制了酶的活性中心的催化能力，弁沒有破壞酶的空間結構， 所以這 種酶活性的降低是可以被恢復的。 （5）有些細菌生活在火山噴發(fā)口，也有一些生物生活在溫泉之中，你如何來解釋這種現(xiàn)象呢? 小組討論、代表發(fā)言：生活在這些環(huán)境中的生物

37、，其體內(nèi)的酶與人體內(nèi)的酶的種類是不 同的，所以所需要的最適溫度與人的也不同。 （6）人體內(nèi)有許多種類的酶，這些不同的酶所需要的最適溫度都相同嗎？ 師 人體不同的酶所需要的最適溫度是有所不同的，但大多是37 C左右。具體情況，可以 查閱相關資料。 探究二：pH對酶作用速率的影響 教學建議：可以參考探究一的實驗設計思路，設計出一組呈梯度的pH環(huán)境，以研究不 同的pH對酶作用速率的影響。 師 能否根據(jù)數(shù)學的函數(shù)思想，繪出酶作用速率與pH之間關系的函數(shù)示意圖？你能否 對該函數(shù)圖進行解釋？ 學生自主完成（見下圖）： pii 生 說明酶的催化需要適宜的 pH范圍；弁且特定的酶

38、具有一個特定的最適宜pH；在最適pH 范圍內(nèi)，隨著pH的升高，酶作用速率增加；超過最適pH范圍后，隨著pH的升高，酶作用 速率降低，弁最終導致酶失去活性；過酸與過堿對酶活性的破壞都不可以被恢復。 師 pH之間的關系示意圖？弁舉出相應的例子。 你能否畫出不同的酶作用速率與 學生自主完成（見下圖）： ■ —1 - 1 -2 一 如人體內(nèi)的胃蛋白酶需要的最適pH范圍是1.5? 22之間，而胰蛋白酶需要的最適的 pH 范圍是 8.0? 9.0。 探究三：酶濃度對酶作用速率的影響 實驗假設 酶濃度影響酶作用速率。具體來說，在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加酶濃度,酶作用 速率

39、升高；超過一定的濃度范圍以后，再增加酶濃度，酶作用速率不變。 實驗器材 燒杯、試管、量筒、干酯母菌、過氧化氫、蒸儲水等。 實驗步驟 ①取一定量的酯母菌配制成酯母菌溶液，用容量瓶（或量筒與燒杯）將上述鮮酯母菌溶 液分別配制成稀釋10倍、100倍、100倍、1 000倍的酯母菌稀釋液；另取 4支試管，分別 標記為1、2、3、4,用量筒各量取 3 mL的過氧化氫溶液，分別加入上述4支試管。 ②將酯母菌稀釋液分別加入上述 4支試管，觀察試管中氣泡逸出的速率與氣泡的大小。實驗數(shù)據(jù) 與分析 實驗數(shù)廠號- 1 2 3 4 加入酯母菌稀釋液后氣泡逸出的速率 ++++ +++

40、++ + 數(shù)據(jù)分析（酶作用的速率） ++++ +++ ++ + 關于實驗數(shù)據(jù)的分析說明：實驗中，加入酯母菌稀釋液后氣泡逸出的速率越快、氣 泡 越 大，直接表明過氧化氫被分解得越多，間接證明酶作用的速率越大。 師 能否根據(jù)數(shù)學的函數(shù)思想，繪出H2O2酶作用速率與酶濃度之間關系的函數(shù)示意圖？你能否對該 函數(shù)圖進行解釋？ 學生自主完成（見下圖）： 具體來說，在底物濃度一定，其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加酶濃度，酶作用 速率升 高；酶的濃度超過一定的范圍以后，再增加酶濃度，酶作用速率不變。這主要與反應 容器中底物濃度 的限制、產(chǎn)物濃度的抑制等因素有關。 探究四：底

41、物濃度對酶作用速率的影響 設計出一組呈濃度梯度的過氧化氫溶液環(huán) 弁畫出底物濃度與酶作用速率關系的函數(shù) 教學建議：可以參考探究三的實驗設計思路, 境，以研究不同的底物濃度對酶作用速率的影響。 學生探究：進行相關的實驗弁進行數(shù)據(jù)分析。 生 在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加底物濃度，酶作用速率升高；超過一定的溫度范圍以 后，再增加底物濃度，酶作用速率不變。這主要與反應容器中酶濃度的限制、產(chǎn)物濃度的抑制等因 素有關。 師 那么，反應產(chǎn)物的濃度對實驗中酶作用的速率有何影響呢？ 教師活動：引導學生從化學平衡的角度來分析問題。 生 隨著反應產(chǎn)物濃度的增加， 抑制作用越 反應

42、產(chǎn)物對實驗中酶作用的速率具有抑制作用， 課堂小結 酶促反應的速率受到多種因素共同影響； 取的；研究其中一種因素的作用，要注意控制變量。 單單考慮一種因素而忽略另一種因素都是不可 病、酶的活性變化而導致疾病的產(chǎn)生、 酶是生物體內(nèi)進行新陳代謝的重要物質。 生事業(yè)中有關酶的應用的例子。 用作輔助消化劑的多酶片，含有淀粉酶、 I 導學生閱讀“放眼社會”的“酶與疾病”，讓學生了解酶和疾病的關系，如先天性酶 缺陷 酶在診斷和治療疾病中的應用， 更重要的是理解 教師還可鼓勵學生收集社會生活中， 尤其是醫(yī)療衛(wèi) 胃蛋白酶、胰蛋白酶和脂肪酶等，盡管胃內(nèi)酸 度較高，不適合大多數(shù)酶發(fā)揮作用，

43、 但人們可以將某些酶制劑做成腸溶劑型， 如糖衣片和膠 囊等，讓酶到達腸內(nèi)后再被釋放出來發(fā)揮作用，從而治療消化不良和食欲不振等癥。 學生活動：閱讀“酶與疾病”，并利用網(wǎng)絡、圖書館、報刊等途徑，通過資料收集與整理、實地 走訪與考察等多種方法，寫出一篇有關“酶與疾病”的調查報 板書設計 3. 酶促反應 4. 影響酶促反應的因素 (1) 溫度 (2) pH (3) 酶的濃度 (4) 底物濃度 活動與探究 “探究胃蛋白酶進入小腸后是否能發(fā)揮活性”的活動建議： 探究原理： 酶的活性受 pH 的影響，在過酸或過堿的環(huán)境下酶的活性都會喪失。在活性范圍內(nèi)，酶 的活性隨 著 pH 的變化而有所變化。由于人體的胃蛋白酶由胃腺細胞分泌產(chǎn)生，并在胃中催化蛋白質分解的反 應，然后隨食糜進入小腸，這時pH 由 2 . 0 變成 7 . 8,對胃蛋白酶的活 性產(chǎn)生了影響。 實驗材料： 胃蛋白酶溶液，精肉塊，鹽酸， NaOH, p H 試紙等。 實驗步驟： (1) 配制pH=2 . 0和 pH=7 . 8的液體； (2) 在兩試管中分別加入等量pH=2 . 0和 pH=7 . 8 的液體； (3) 加入兩塊相同形狀的等重量的精肉塊； (4) 向兩試管中同時滴入胃蛋白酶溶液； (5) 定時觀察，記錄； (6)